科学家发现冠状病毒受体结合的结构机制

根据Francis Cric Intoustitute的研究自然。

这种新的洞察机制感染将有能够通过所需的理解来装备研究群体，以便向研究提供学习疫苗和治疗方法。

SARS-COV-2的表面，导致Covid-19的病毒被称为尖峰的蛋白质，使病毒能够感染人体细胞。感染在尖峰时开始蛋白质与ACE2细胞表面受体结合，并且在后续阶段，催化病毒基因组的释放到细胞中。

然而，ACE2与SARS-COV-2峰值结合的确切性质仍然未知。

在第一研究中，在整体中检查ACE2和尖峰蛋白之间的结合机制，Crick的疾病过程实验室的结构生物学的研究人员，表征了十种不同的结构，其与受体结合和感染的不同阶段相关。

在通过快速冷冻在液态乙烷中捕获不同形式的蛋白质之前，该团队在捕获不同形式的蛋白质之前孵育了穗蛋白和Ace2的混合物。他们使用Cryo-检查了这些样品电子显微镜，获得数万个高分辨率图像的不同结合阶段。

他们观察到尖峰蛋白作为封闭和开放结构的混合物存在。，在一个开放位点的Ace2结合之后，尖峰蛋白变得更加开放，导致一系列有利的构象变化，引发额外的结合。一旦尖峰在其所有三个结合位点都绑定到Ace2，它的中央核心就会暴露，这可能有助于病毒融合到细胞膜，允许感染。

“通过其全部内容进行绑定事件，我们已经能够表征对SARS-COV-2独有的尖峰结构，”唐纳德本顿，联合领导作者和博士后培训研究员在疾病过程实验室的结构生物学中在克里克。

“我们可以看到，随着尖峰变得更加开放，蛋白质的稳定性会降低，这可能会增加蛋白质进行膜融合的能力，允许感染。”

研究人员希望我们可以揭示SARS-COV-2与其他冠状病毒的不同，我们可以随着新的治疗和疫苗的发展而越多。

Antoni Wrobel，联合主导作者和博士后培训研究员在克里克的疾病过程实验室的结构生物学中说：“当我们解开最早的感染阶段的机制时，我们可以揭露新的治疗目标或理解目前可用的新目标抗病毒治疗更有可能工作。“

史蒂夫·格兰林，Crick的疾病过程实验室结构生物学的团体领导者说：“我们仍然不了解SARS-COV-2，但其基本生物学包含了管理这一流行病的线索。通过了解什么使其成为这一点病毒独特的，研究人员可能会揭示漏洞利用。“

该团队正在继续检查SARS-COV-2的尖峰和其他物种相关冠状虫的结构，以更好地了解病毒感染和演化的机制。

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